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乙酰化促进丙酮酸激酶M2通过自噬降解积累中间代谢产物
中文名称: 乙酰化促进丙酮酸激酶M2通过自噬降解积累中间代谢产物
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论文编号: 4143145收藏本论文】【我的收藏】【我要投稿
英文名称: 无英文名称
学位类型: 博士毕业论文
作者: 涉及隐私,隐去***  作者本人请参看权力声明>>
导师: 涉及隐私,隐去***
毕业学校: 涉及隐私,隐去***
专业: 生物化学与分子生物学
毕业年份: 涉及隐私,隐去***
关键字: 乙酰化 丙酮酸激酶 乙酰化酶 去乙酰化酶 分子伴侣介导的自噬 溶酶体 降解 PKM2 pCAF
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论文摘要: 蛋白质的乙酰化作为一种关键的翻译后修饰而被广泛的研究,但是此前的大量研究都集中在组蛋白和核内转录因子的乙酰化修饰上面,我们运用质谱的方法,以前列腺(略)组分为样品,鉴定了组织水平的乙酰化蛋白质组,发现了很多被乙酰化修饰的蛋白,包括很多代谢通路中的酶,这些主要的代谢通路包括糖酵解通路,糖异生通路,三羧酸循环通路,脂肪酸代谢通路. 为了进一步确定乙酰化修饰对代谢酶的调控作用,我们选(略)跟肿瘤生长密切相(略)酸激酶的剪接体(PKM2)进行了深入研究.丙酮酸激酶是糖酵解的三个关键调节酶之一,催化糖酵解的最后一步反应,将磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)和二磷酸腺苷(ADP)生成丙酮酸和三磷酸腺苷(ATP).丙(略)个剪接体:PKL, PKR, PKM1和PKM2.这些剪接体只在特定的组织中表达,其中PKL在肝脏中表达,PKR在红细胞中表达,PKM1在正常成人组织中表达,而PKM2在胚胎组织和肿瘤组织中表达. 我们通过实验确定了P(略)到乙酰化的调控,确定了其中两个重要的乙酰化位点:赖氨酸305位和赖氨酸433位(正在进一步研究中),证明了K305位点的乙酰化可导致PKM2通过分子伴...
As a key posttransla(omitted)ification, protein acetylation was studied comprehensively, but the majority of acetylation studies have been focused on histones and nuclear transcription regula(omitted)se tandem liquid chromatography-tandem mass sp(omitted) (LC/LC-MS/MS) to analyse the affinity-purified acetylated peptides from cytoplasmic fraction (omitted)rostate tissues and found that many acetylated prote(omitted)ing metabolism enzymes in glycolysis, gluconeogenesis, tricarboxylic acid (TCA) cycle an...
目录:
缩略词第5-7页
摘要第7-8页
Abstract第8页
第1章 前言第9-23页
  ·蛋白质乙酰化研究背景第9-14页
    ·蛋白质的翻译后修饰第9页
    ·蛋白质的乙酰化研究第9-11页
    ·乙酰化修饰和蛋白质稳定性第11-14页
  ·分子伴侣介导的自噬研究背景第14-22页
    ·自噬的分类第14页
    ·分子伴侣介导的自噬的分子机制第14-15页
    ·HSC70识别底物的基序第15-16页
    ·分子伴侣复合物组成第16页
    ·溶酶体内的hsc70第16页
    ·溶酶体膜上的受体LAMP-2A第16-18页
    ·分子伴侣介导的自噬的新底物第18-19页
    ·氧化压力下分子伴侣介导的自噬被激活第19页
    ·分子伴侣介导的自噬的小分子抑制剂和激活剂第19-20页
    ·LAMP-2A定位在溶酶体膜上第20页
    ·巨自噬和分子伴侣介导的自噬的相互作用第20页
    ·LAMP-2A蛋白量随年龄增大减少的机制第20-22页
  ·主要的研究内容、目的、意义及创新点第22-23页
第2章 乙酰化促进丙酮酸激酶M2通过分子伴侣介导的自噬途径降解第23-68页
  ·PKM2研究背景第23-24页
  ·材料和方法第24-39页
    ·乙酰化抗原的制备第24页
    ·乙酰化抗体的鉴定第24-25页
    ·LTQ-MSMS样品的制备第25-26页
    ·质谱数据处理第26-27页
    ·细胞的培养和转染第27页
    ·抗体的制备第27-28页
    ·从免疫血清纯化抗体第28页
    ·葡萄糖浓度梯度处理第28页
    ·免疫沉淀/免疫共沉淀第28-30页
    ·HIS标签蛋白的表达和纯化第30-31页
    ·定点突变实验第31页
    ·感受态细胞的制备第31-32页
    ·免疫印迹第32-33页
    ·PKM2的酶活测定第33-34页
    ·PKM2 knockdown实验第34页
    ·PKM2及其突变体Putback实验第34-35页
    ·溶酶体纯化第35-37页
    ·溶酶体结合和摄取实验第37页
    ·测定细胞内的NAOpH第37-38页
    ·代谢物水平测定第38-39页
  ·试剂第39-43页
    ·生化试剂第39-41页
    ·免疫学相关试剂第41-42页
    ·常用质粒第42-43页
  ·仪器设备第43-44页
  ·实验结果第44-63页
    ·PKM2的K305位点是被乙酰化修饰的第44-47页
    ·乙酰化位点对PKM2酶活的影响第47-48页
    ·pCAF和PKM2在体内相互作用第48页
    ·pCAF乙酰化PKM2的K305位点第48页
    ·pCAF下调内源PKM2的蛋白量第48-49页
    ·PKM2通过溶酶体途径降解第49-51页
    ·PKM2通过分子伴侣介导的自噬途径降解第51-52页
    ·PKM2的K305乙酰化可能促进其分子伴侣介导的自噬降解第52-53页
    ·PKM2的K305乙酰化可以促进其分子伴侣介导的自噬降解第53-55页
    ·NAM/TSA处理可促进PKM2在体外被溶酶体摄取第55-56页
    ·PKM2的K305R突变体可抑制其通过分子伴侣介导的自噬途径降解第56页
    ·确定PKM2中与HSC70结合的基序第56-58页
    ·高葡萄糖浓度可促进PKM2的K305位点乙酰化第58页
    ·高葡萄糖浓度可促进PKM2和HSC70的结合第58-59页
    ·降低Lamp2A的蛋白量可以抑制高浓度葡萄糖导致的PKM2降解第59页
    ·PKM2降解可导致糖酵解代谢中间产物积累第59-61页
    ·PKM2降解可导致烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸产量增加第61-62页
    ·Sirt1去乙酰化PKM2的K305位点的乙酰化第62-63页
  ·讨论第63-67页
  ·结论第67-68页
参考文献第68-74页
致谢第74-75页
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