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有丝分裂细胞周期中核小体的解离模式与组蛋白甲基化的动态维持
中文名称: 有丝分裂细胞周期中核小体的解离模式与组蛋白甲基化的动态维持
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论文编号: 4140159收藏本论文】【我的收藏】【我要投稿
英文名称: 无英文名称
学位类型: 博士毕业论文
作者: 涉及隐私,隐去***  作者本人请参看权力声明>>
导师: 涉及隐私,隐去***
毕业学校: 涉及隐私,隐去***
专业: 生物化学与分子生物学
毕业年份: 涉及隐私,隐去***
关键字: 表观遗传继承 核小体解离 组蛋白甲基化
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论文摘要: 组蛋白八聚体与DNA包装形成的核小(略)生物染色质的基本结构单元(Kornberg and Thomas,1974).成年动物由200多种不同类型的细胞构成,每种细胞具有各自独特的形态特征及生理功能(Allis et al.,2006).除极少数例外,单个生物体内的所有细胞具有相同的遗传信息——DNA.多细胞生物使用各类染色质修饰将单一的基因组编辑成为数百种不同细胞特有的表观(略)染色质状态在细胞世代之间以合适的方式传递,对生物个体发育以及成体的稳态具有(略)色质状态继承的混乱可能导致多种发育紊乱或者疾病.由此表观遗传信息继承的分子机理受到研究者的普遍关注.除此之外,与遗传信息的高(略),表观遗传信息具有一定程度的可变性和可逆性.表观遗传信息的继承或许无需如DNA复制一样具有精确性. DNA与组蛋白的修饰是表观遗传信息的重要组成部分.新合成的DNA链以类似半保留复制的方式重建DNA甲基化模式(Klose a(略)d,2006).然而组蛋白修饰是如何在有丝分裂细胞周期中传递给子代细胞的尚不清楚.为了解决这个问题,DNA复制偶联的核小体解离与重组模式必须首先被澄清.我们借助诱导...
In eukaryotic cells, histones are packaged into (omitted)core particles with DNA wrapping around to form nucleosomes, the basic(omitted)chromatin (Kornberg and Thomas,1974). An adult animal contains over 200 different cell types, each of them has sp(omitted)structure and distinct physiological function (Allis et al.,2006). With a few exceptions, all of these cells carry the same(omitted)nformation encoded by DNA. Multicellular organisms utilise chromatin marks to translate one (omitted)ome into hundred...
目录:
摘要第10-12页
Abstract第12-13页
第1章 引言第14-53页
  ·表观遗传信息与基因表达调控第14-33页
    ·表观遗传信息的构成第16-18页
    ·组蛋白甲基化修饰第18-28页
      ·H3K4甲基化第19-21页
      ·H3K36甲基化第21-22页
      ·H3K79甲基化第22-23页
      ·H3K9甲基化第23-25页
      ·H3K27甲基化第25-27页
      ·H4K20甲基化第27-28页
    ·组蛋白乙酰化修饰第28-30页
    ·组蛋白变体第30-33页
  ·表观遗传信息在DNA复制后的重建第33-49页
    ·DNA复制的偶联核小体组装的早期研究及其对当今表观遗传信息继承理论的贡献第33-38页
      ·(H3-H4)2四聚体在复制叉通过时保持与DNA结合第34-35页
      ·旧有组蛋白随机分配到新生成的DNA链上第35-36页
      ·H3-H4以完整四聚体的形式转移到新合成的DNA第36-38页
    ·DNA复制偶联的染色质解聚与重组的分子机理第38-42页
      ·染色质结构在复制叉前方的解聚第39-41页
      ·染色质结构在复制叉后方的重建第41-42页
    ·DNA复制偶联的核小体组装在染色质结构重建过程中的作用第42-44页
    ·染色质组装在表观遗传信息继承的意义第44-49页
      ·与复制叉前进同步的染色质修饰的建立第44-46页
      ·在染色质成熟过程中表观遗传修饰的缓慢建立第46页
      ·以旧有修饰为模板的新修饰建立第46-49页
  ·本研究的目的和意义第49-53页
第2章 研究方法与材料第53-78页
  ·实验材料第53-58页
    ·细胞系第53页
    ·菌株第53页
    ·试剂第53-58页
      ·细胞培养第53页
      ·转染试剂第53页
      ·常规试剂第53-54页
      ·细菌培养试剂第54页
      ·质谱样品处理试剂第54页
      ·DNA琼脂糖凝胶电泳试剂第54-55页
      ·质粒提取试剂第55页
      ·分子克隆相关酶类第55页
      ·分子克隆引物第55-56页
      ·Western Blot试剂第56-58页
  ·实验方法第58-78页
    ·pCDNA4TO-FLAG-H3.1与pCDNA4TO-FLAG-H3.3表达载体的构建第58-59页
      ·总RNA的提取第58页
      ·cDNA的合成第58页
      ·FLAG-H3.1与FLAG-H3.3基因的克隆第58-59页
      ·pCDNA4TO-FLAG-H3.1与pCDNA4TO-FLAG-H3.3质粒的获得第59页
    ·细胞培养第59-66页
      ·细胞的复苏、培养和冻存第59-60页
      ·T-REx-HeLa-FLAG-H3.1与T-REx-HeLa-FLAG-H33稳定转染细胞系的建第60-61页
      ·FLAG-H3诱导关闭实验第61-62页
      ·FLAG-H3诱导表达实验第62-63页
      ·K8稳定同位素标记的细胞的获得第63页
      ·使用稳定同位素K8标记细胞周期内新和成组蛋白第63页
      ·重同位素R10标记的细胞的获得第63-64页
      ·非重同位素标记的处于细胞周期各时相的细胞的获得第64页
      ·长时间G1/S阻滞细胞的获得第64-65页
      ·K8/M4标记的长时间G1/S阻滞细胞的获得第65-66页
    ·含FLAG-H3的单核小体的制备第66-68页
      ·从哺乳动物细胞内提取单核小体第66-67页
      ·anti-FLAG亲和纯化第67页
      ·%SDS-PAGE分离第67页
      ·银染第67-68页
    ·用于质谱分析的组蛋白样品的制备第68-69页
      ·酸抽提染色质组蛋白第68页
      ·反向柱分离纯化组蛋白第68-69页
    ·用于质谱分析的多肽的制备第69-71页
      ·胶内酶切第69-70页
      ·多肽的抽提第70页
      ·胶内组蛋白丙酰酐衍生反应第70页
      ·溶液内组蛋白丙酰酐衍生反应第70-71页
      ·溶液内酶切第71页
      ·多肽N-端丙酰酐修饰第71页
    ·LC/MS/MS仪器设置第71-74页
      ·自制反向毛细管柱第71-72页
      ·Agilent 1200液相色谱(与Q-Star XL偶联)第72-73页
      ·Agilent 1300液相色谱(与LTQ-Orbitrap偶联)第73页
      ·Q-Star XL部分参数设置第73-74页
      ·LTQ-Orbitrap部分参数设置第74页
    ·质谱数据搜索与多肽的鉴定第74-76页
      ·Q-Star数据的处理第74-75页
      ·LTQ-Orbitrap数据的处理第75-76页
      ·组蛋白修饰的鉴定第76页
    ·质谱定量第76-78页
      ·使用MS Quant进行的相对定量第76页
      ·使用Analyst QS进行的定量第76-77页
      ·使用Xcalibur进行定量第77-78页
第3章 研究结果第78-100页
  ·H3-H4组蛋白四聚体在细胞周期中的解离模式第78-90页
    ·基于稳定同位素标记的质谱定量体系的建立第78-80页
    ·旧组蛋白FLAG-H3.1保持与旧内源H3.1、H4的组合第80-83页
    ·新和成的FLAG-H3.1与新和成的内源H3.1、H4相组合第83-84页
    ·大量(H3.3-H4)2四聚体在体内解聚第84-88页
    ·DNA复制不依赖的H3.3置换主要以(H3.3-H4)2四聚体的形势发生第88-90页
  ·组蛋白甲基化修饰在细胞中的动态调节第90-100页
    ·组蛋白甲基化修饰在新合成的组蛋白上的建立第90-93页
    ·细胞周期中组蛋白甲基化整体水平的变化第93-95页
    ·非循环细胞中组蛋白甲基化水平的保持第95-97页
    ·非循环细胞中组蛋白甲基化的置换第97-100页
第4章 讨论第100-103页
  ·组蛋白(H3-H4)2四聚体的命运与表观遗传信息的传递第100页
  ·组蛋白甲基化的建立与维持第100-103页
    ·组蛋白甲基化修饰在空间中的可变性第100-101页
    ·组蛋白甲基化修饰水平的可变性第101-102页
    ·非循环细胞中组蛋白甲基化的维持第102-103页
参考文献第103-128页
致谢第128-130页
论文发表第130-131页
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