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Akt2是Akt家族中抗氧化应激的主要激酶并通过多条信号途径抑制过氧化氢诱导的细胞凋亡
中文名称: Akt2是Akt家族中抗氧化应激的主要激酶并通过多条信号途径抑制过氧化氢诱导的细胞凋亡
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论文编号: 4140158收藏本论文】【我的收藏】【我要投稿
英文名称: Akt2 is the Major Akt Kinase Against Oxidative Stress and Regulates Multiple Signaling Pathways to Resist H_2O_2-Induced Apoptosis
学位类型: 博士毕业论文
作者: 涉及隐私,隐去***  作者本人请参看权力声明>>
导师: 涉及隐私,隐去***
毕业学校: 涉及隐私,隐去***
专业: 细胞生物学
毕业年份: 涉及隐私,隐去***
关键字: Akt1 Akt2 氧化应激 细胞凋亡 信号途径
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论文摘要: Akt蛋白激酶(又称蛋白激酶B)在细胞凋亡、细胞增殖、细(略)代谢、衰老及疾病和癌症等细胞生理病理活动的调控中起着至关重要的作用.尽管Akt蛋白激酶家族成员Aktl和Akt2具有高度的氨基酸同源性及类似的蛋白质一级结构,日益增多的研究成果表明Aktl和Akt2在细胞生理病理活动调控上具有各自特异的功能. 研究表明氧化(略)上皮广泛应对的一种环境压力,同时有文献报道称氧化应激诱导的晶状体(略)是非遗传性白内障发生发展的病理机制之一.Akt蛋白激酶作为重要的促细胞存活因子,其调控氧化应激诱导晶状体上皮细胞凋亡的功能并未被详细阐述.本研究的首要目的就是阐明Akt蛋白激酶家族成员调控氧化应激诱导晶状体上皮细胞凋亡的分子机制. 本论文研究首先确定了Akt蛋白激酶家族三个成员Akt1、Akt2和Ak(略)胎发育时期的小鼠眼球四种组织:视网膜、晶状体上皮、晶状体纤维及角膜内的发育表达模(略)论文研究阐明了Akt1、Akt2和Akt3在成年小鼠眼球四种组织中的分化表达模式及Akt蛋白激酶在Thr450、Thr308和Ser473位点的磷酸化水平.这一研究表明Akt1是成年小鼠晶状体组...
Akt kinase (also called protein kinase B) plays a centr(omitted) (omitted) myriad physical and pathological activities including apoptosis, cell proliferation, cell (omitted)ation, metabolism, ageing, disease and cancer. Although Akt kinase (omitted)bers Aktl and Akt2 share high amino acid homogeneity and similar protein primary stru(omitted)umulating evidence suggests that Aktl and Akt2 have differential functions in regulating physiological and pathological activities. It is generally acknowledged...
目录:
摘要第3-6页
ABSTRACT第6-8页
第1章 前言第13-42页
  ·AKT细胞信号途径第13-37页
    ·Akt蛋白激酶的发现和结构第13-15页
    ·Akt蛋白激酶的激活与失活机制及生物学功能第15-18页
    ·Akt信号途径的生物学功能第18-37页
  ·氧化应激诱导的细胞凋亡与AKT信号途径第37-42页
    ·氧化应激与人类疾病第37-40页
    ·氧化应激诱导的细胞凋亡与Akt信号途径第40-42页
第2章 AKT蛋白激酶家族分子在不同胚胎发育时期及成年期小鼠眼球不同组织中的表达模式和活性水平分析第42-54页
  ·实验材料、化学试剂及设备仪器第42页
  ·常规实验方法第42-49页
    ·免疫组织化学第42-43页
    ·蛋白质印记(Western Blot)第43-46页
    ·逆转录PCR(RT-PCR)第46-48页
    ·数据统计学分析第48-49页
  ·实验结果第49-54页
    ·三种Akt家族分子在不同胚胎发育时期中小鼠眼球不同组织中的免疫荧光结果分析第49页
    ·三种Akt家族分子成年小鼠眼球不同组织中的RT-PCR结果分析第49-51页
    ·三种Akt家族分子成年小鼠眼球不同组织中的Western Blot结果分析第51-52页
    ·Akt蛋白激酶在成年小鼠小鼠眼球不同组织中的活性水平分析第52-54页
第3章 AKT1 KNOCKDOWN、AKT2 KNOCKDOWN、AKT1/2KNOCKDOWN HLE稳定细胞系及其他相关细胞系的建立第54-74页
  ·实验材料、化学试剂及仪器设备第54页
  ·常规实验方法第54-64页
    ·脂质体Lipofectamin 2000介导的哺乳动物细胞转染第54-55页
    ·表达载体的构建第55-63页
    ·细胞蛋白质提取及Western Blot分析第63-64页
  ·实验结果第64-74页
    ·Akt1 knockdown HLE稳定细胞系及对照Mock knockdownHLE稳定细胞系的建立第64-65页
    ·Mock shRNA-Bak shRNA稳定细胞系的建立第65-66页
    ·pCI-neo-Bim表达质粒的构建第66-68页
    ·Akt1shRNA-Bim-HLE稳定细胞系的建立第68-69页
    ·pCI-neo-MCL-1表达质粒的构建第69-72页
    ·MockshRNA-MCL-1-HLE稳定细胞系的建立第72页
    ·Akt2 knockdown HLE稳定细胞系的建立第72页
    ·Akt1/2 knockdown HLE稳定细胞系的建立第72-74页
第4章 HLE细胞中AKT1 SHRNA靶向沉默引起AKT2的上调及AKT蛋白激酶活性显著上升从而增强抵抗过氧化氢引起细胞凋亡的能力第74-88页
  ·实验材料、化学试剂及设备仪器第74页
  ·常规实验方法第74-79页
    ·过氧化氢处理细胞第74页
    ·细胞Hoechst染色第74-75页
    ·流式细胞检测细胞凋亡第75-76页
    ·MTT法检测细胞凋亡第76-77页
    ·哺乳动物细胞的瞬时转染第77页
    ·细胞蛋白质的提取及Western Blot分析第77页
    ·Akt蛋白激酶活性分析第77-78页
    ·数据统计学分析第78-79页
  ·实验结果第79-88页
    ·HLE细胞中Akt1 shRNA靶向沉默显著增强抵抗过氧化氢引起细胞凋亡的能力第79-82页
    ·HLE细胞中Akt1 shRNA靶向沉默引起Akt2上调以及激酶活性水平的上升第82-88页
第5章 AKT蛋白激酶调控MDM2-P53-BAK,GSK3B-MCL-1和FOXO3A-BIM三条信号途径抵抗AKT1 KNOCKDOWN HLE细胞在氧化应激下的细胞凋亡第88-99页
  ·实验材料、化学试剂及仪器设备第88页
  ·常规实验方法第88页
  ·实验结果第88-99页
    ·Akt蛋白激酶对MDM-2-p53-Bak促细胞凋亡信号途径的负调控参与Akt1 shRNA靶向沉默抵抗氧化应激诱导细胞凋亡的分子机制第88-92页
    ·Akt蛋白激酶对GSK3β-MCL-1促细胞存活信号途径的正调控参与Akt1 shRNA靶向沉默抵抗氧化应激诱导细胞凋亡的分子机制第92-95页
    ·Akt蛋白激酶对FOXO3A-Bim促细胞凋亡信号途径的负调控参与Akt1 shRNA靶向沉默抵抗氧化应激诱导细胞凋亡的分子机制第95-99页
第6章 AKT2是HLE细胞中在氧化应激下调控细胞信号途径促进细胞存活的主要AKT蛋白激酶第99-115页
  ·实验材料、化学试剂及设备仪器第99页
  ·常规实验方法第99页
  ·实验结果第99-115页
    ·HLE细胞中Akt2 shRNA靶向沉默显著增强过氧化氢引起的细胞凋亡率第99-100页
    ·MDM2-p53-Bak,GSK3β-MCL-1及FOXO3A-Bim信号途径参与Akt2 shRNA靶向沉默上调HLE细胞中过氧化氢引起的细胞凋亡率第100-106页
    ·HLE细胞中Akt1/2 knockdown逆转了Akt1 knockdown增强细胞抵抗氧化应激的能力,并显著增强过氧化氢引起的细胞凋亡率第106-109页
    ·Akt1/2 knockdown HLE细胞中MDM2-p53-Bak,GSK3β-MCL-1 和FOXO3A-Bim信号途径参与过氧化氢引起细胞凋亡率的显著上升第109-113页
    ·HLE细胞中Akt2的过表达能增强细胞抵抗过氧化氢引起细胞凋亡的能力第113-115页
第7章 总结、讨论与研究展望第115-126页
  ·总结第115-117页
  ·讨论及研究展望第117-126页
    ·Akt2是HLE细胞中调控细胞生理活动抵抗氧化应激诱导细胞凋亡的主要Akt蛋白激酶分子第117-120页
    ·Akt蛋白激酶调控MDM2-p53-Bak,GSK3β-MCL-1及FOXO3A-Bim三条信号途径对抗氧化应激诱导的细胞凋亡第120-124页
    ·本论文研究的理论意义及实际应用价值第124-126页
参考文献第126-154页
博士学习期间撰写、发表的主要论文及获奖情况第154-157页
致谢第157-159页
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